此前研究表明，Teneurin，Latrophilin和FLRT這三種蛋白質結合在一起，有助於神經元之間保持緊密接觸，促進突觸形成並在細胞之間交換信息。然而，在大腦發育的早期，上述蛋白質的相互作用則會導致遷移的神經細胞受到排斥。Teneurin也是一種進化上非常古老的蛋白質，在細菌，蠕蟲，果蠅和脊椎動物等各種生物中都發現了相關蛋白質的表達。然而，當神經元尚未形成突觸時，這些蛋白質在大腦發育過程中的作用仍然未知。
此前研究表明，Teneurin，Latrophilin和FLRT這三種蛋白質結合在一起，有助於神經元之間保持緊密接觸，促進突觸形成並在細胞之間交換信息。然而，在大腦發育的早期，上述蛋白質的相互作用則會導致遷移的神經細胞受到排斥。Teneurin也是一種進化上非常古老的蛋白質，在細菌，蠕蟲，果蠅和脊椎動物等各種生物中都發現了相關蛋白質的表達。然而，當神經元尚未形成突觸時，這些蛋白質在大腦發育過程中的作用仍然未知。
針對上述問題，來自德國的研究人員詳細研究了Teneurin-Latrophilin蛋白複合物的結構。使用高分辨率X射線晶體學，他們找到了有關其在早期大腦發育中的功能的更多信息。
結構分析和隨後的FLRT結合模擬分析使研究人員能夠識別三種蛋白質相互連接的結合位點。進一步，研究者們通過破壞這些結合位點，發現小鼠大腦中胚胎神經元的遷移行為發生了變化。
在大腦發育過程中，胚胎神經元遷移到特定的大腦區域。而這三種蛋白質則有助於將細胞引導至目的地。馬克斯·普朗克神經生物學研究所的RüdigerKlein解釋說：“令人驚訝的是，這不是通過類似突觸形成過程中的“吸引”機製，而是通過細胞的相互排斥而發生的。”
胚胎神經元通常隻有一個胞體和較短的突起，稱為神經突。當其中的Teneurin和FLRT與Latrophilin結合時，細胞就會發生互相排斥。這一機製導致遷移的細胞部分失去其遷移速率。但是，當在軸突表麵時，Teureurin與Latrophilin相遇時不再觸發排斥反應。此時此刻，蛋白質將細胞拉在一起，誘導突觸的形成，並最終導致交流神經元網絡的組裝。 “相同的蛋白質互作導致完全不同的反應，這根本上取決於它們在細胞上的位置，”
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